Recombinant Mouse FLT3 Ligand Protein

α-凝血酶（α-Thrombin）是一种高度特异性的丝氨酸蛋白酶，由凝血酶原（Prothrombin，II因子）经蛋白水解活化而来。它在凝血过程中起着非常重要的作用，不仅能够促使纤维蛋白凝块的产生，还负责提供反馈信号来寻找前辅因子：V因子和VIII因子。也可以用作血管收缩剂。在体内，活化的X因子（FactorXa）切割凝血酶原，释放出活性肽并将凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一条轻链（Achain）（Mw~6,000）和一条重链（Bchain）（Mw~31,000）通过二硫键连接而成。某些情况下，α-凝血酶会发生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由对α-凝血酶A链水解并切割含有B链糖基化位点的小片段（B1，B2）组合而成。除了用于凝血研究之外，α-凝血酶还常用来位点特异性切割融合蛋白。基因重组时将凝血酶识别位点插入在目的蛋白与利于后续纯化和/或表达的多肽或者蛋白之间，通过凝血酶切割表达的重组子即可释放目的蛋白。凝血酶本身可通过亲和层析技术快速去除。本品是由匀质化的人凝血酶原经由Xa因子，Va因子和磷脂活化而得，经SDS-PAGE检测确保凝血酶原的完全活化，并以NIH凝血酶的标准品为参考，提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。rTEV是一种用来切除融合蛋白上亲和标签的常用工具酶，具有很强的位点特异性，严格识别七氨基酸序列。Recombinant Mouse FLT3 Ligand Protein,hFc Tag

RecombinantBiotinylatedHumanMSLN/MesothelinProtein,hFc-AviTag分子别名（Synonyms）Mesothelin;CAK1;MSLN;MPFSMRP表达区间及表达系统（Source）BiotinylatedHumanMSLN/MesothelinProteinisexpressedfromHEK293withhFctagandAvitagattheC-Terminus.ItcontainsGlu296-Gly580.[Accession|Q13421-2]分子量大小（MolecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof61.1kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto70-80kDabasedonSDS-PAGEresult.（Endotoxin）Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.纯度（Purity）>95%asdeterminedbySDS-PAGEandHPLC.活性（Activity）ELISAData:ImmobilizedAnti-MSLNAntibody,hFcTagat1μg/ml(100μl/well)ontheplate.DoseresponsecurveforBiotinylatedHumanMSLN,hFcTagwiththeEC50of18.4ng/mldeterminedbyELISA.Recombinant Human IL-17C Protein,His-Avi TagIdeS 具有独特的底物选择性，可以作为工具酶应用于抗体类药物或抗体融合蛋白药物的结构表征分析。

3C样蛋白酶(3CLpro)或主要蛋白酶(Mpro)，正式名称为C30内肽酶或3-胰凝乳蛋白酶样蛋白酶，[2]是在冠状病毒中发现的主要蛋白酶。它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。它是一种半胱氨酸蛋白酶，是蛋白酶PA家族的成员。它在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二联体并裂解Gln–(Ser/Ala/Gly)肽键。酶委员会将这个家族称为SARS冠状病毒主要蛋白酶(Mpro;EC3.4.22.69)。3CL蛋白酶对应于冠状病毒非结构蛋白5(nsp5)。通用名中的“3C”指的是3C蛋白酶（3Cpro），是一种在小核糖核酸病毒中发现的同源蛋白酶。3C样蛋白酶能够催化裂解P1位谷氨酰胺和P1'位小氨基酸（丝氨酸、丙氨酸或甘氨酸）之间的肽键。例如，SARS冠状病毒3CLpro可以自我切割以下肽：[3][4][5]TSAVLQ-SGFRK-NH2和SGVTFQ-GKFKK是对应于SARS3C样蛋白酶的两个自切割位点的两个肽该蛋白酶在冠状病毒复制酶多蛋白(P0C6U8)的加工过程中很重要。它是冠状病毒中的主要蛋白酶，对应于非结构蛋白5(nsp5)。[6]它在11个保守位点切割冠状病毒多蛋白。3CL蛋白酶在其活性位点具有半胱氨酸-组氨酸催化二元组。[4]半胱氨酸的硫作为亲核试剂，组氨酸的咪唑环作为一般碱基。

3C蛋白酶（3C Protease），也称为3Cpro或3C样蛋白酶（3CLpro），是一类在RNA病毒复制中发挥关键作用的酶。它们负责切割病毒的多聚蛋白前体，从而释放出成熟的病毒蛋白，这些蛋白对于病毒的复制和组装至关重要。3C蛋白酶在多种病毒中都有发现，包括冠状病毒、小RNA病毒等。结构与功能3C蛋白酶通常具有特定的酶切位点，能够识别并切割特定的氨基酸序列。例如，小RNA病毒科的3C蛋白酶识别位点为Leu-Glu-Val-Leu-Phe-Gln↓Gly-Pro，切割位点位于谷氨酰胺（Gln）和甘氨酸（Gly）之间，称为Q-G位点4。抗病毒药物开发3C蛋白酶因其在病毒生命周期中的关键作用，成为抗病毒药物开发的重要靶点。通过抑制3C蛋白酶的活性，可以有效阻断病毒的复制过程。例如，SARS-CoV-2（病毒）的3CLpro是抗冠状病毒药物的重要靶点，西湖大学胡奇团队等合作揭示了SARS-CoV-2 3CLpro潜在耐药机制，为解决潜在的耐药问题提供了重要信息3。耐药性研究随着3CLpro抑制剂的使用，其耐药问题也日益受到关注。研究表明，3CLpro的某些突变可能导致病毒对抑制剂产生耐药性。人α-凝血酶，一种丝氨酸蛋白酶，是凝血级联反应中的中心酶，对止血和其他多种生理过程至关重要。

糖苷酶F(PNGaseF)酶活定义（UnitDefinition）1个酶活力单位指在10μL的反应体系中，37℃条件下1小时从10μg变性RNaseB中除去超过95%的碳水化合物所需要的酶量。储存条件-25~-15℃保存，有效期1年。使用方法1、变性条件下蛋白质去糖基化：1）在水中加入1μLBuffer1和目标糖蛋白（1-20μg），至终体积10μL；2）100℃温度下煮沸10min使其变性，冰上冷却，离心10秒；加入2μL的Buffer2、2μL的10％NP-40、6μL去离子水，总反应体积20μL；加入1-2μL的PNGase，轻轻混匀。在37℃孵育1-3h。2、非变性条件下蛋白质去糖基化：1）在水中加入2μL的Buffer2和目标糖蛋白（1-20μg）至体积为20μL。2）加入2~5μL的PNGaseF,轻轻混匀。3）37°C孵育4-24h。注意：在变性条件下大多数底物能够更好的去糖基化，在非变性条件下可能需要增加PNGaseF的量和延长孵育时间。注意事项1.PNGaseF建议搭配我司提供的配套缓冲液使用，按我司说明书建议的操作量配套缓冲液足够。如您由于使用体系造成配套缓冲液不足，可咨询当地销售进行购买凝血酶是由大小分别为31 KD和6 KD的两条肽链通过二硫键组成的一种丝氨酸蛋白水解酶。Recombinant Mouse IFNA2 Protein

猴痘病毒（Monkeypox Virus, MPXV）属于正痘病毒属。一般来说，同属病毒具有相似的生物学特性。Recombinant Mouse FLT3 Ligand Protein,hFc Tag

Endo H糖苷内切酶H：结构、功能及其在糖生物学中的应用摘要Endo H糖苷内切酶H（Endo H）是一种专门切割N-连接糖链的内切酶，用于糖生物学和蛋白质工程领域。本文将探讨Endo H的结构特性、催化机制、以及其在研究和临床应用中的潜力。引言N-连接糖基化是一种在真核细胞中普遍存在的蛋白质修饰方式，涉及将糖链添加到蛋白质的天冬酰胺残基上。Endo H作为一种内切酶，能够特异性地识别并切割N-连接糖链中的β-N-乙酰葡糖胺苷键，从而在蛋白质工程和生物制药中发挥重要作用。Endo H的结构特性Endo H通常来源于流感嗜血杆菌（Hemophilus influenzae），其分子质量约为50 kDa。该酶由两个结构域组成：一个负责识别糖链的催化结构域和一个有助于酶稳定性的非催化结构域。催化机制Endo H的催化机制涉及对N-连接糖链的特异性识别和切割。酶的活性位点含有多个氨基酸残基，这些残基与糖链的特定结构相互作用，导致酶对底物的高特异性。Endo H催化的糖苷键断裂是一水解反应，需要水分子的参与。Recombinant Mouse FLT3 Ligand Protein,hFc Tag